Wie Zink in Eiweißen sitzt, die sich an die Erbsubstanz anlegen, und welche zwei Formulierungen die Europäische Union dazu freigegeben hat.
Weiter zum MerkpostenDass Zink im Körper vorkommt, war seit den Vierzigerjahren gesichert: 1940 wiesen zwei britische Forscher nach, dass ein Atom dieses Metalls fest im Inneren eines Enzyms der roten Blutzellen sitzt. Vier Jahrzehnte lang blieb Zink in den Lehrbüchern deshalb ein Thema der Enzymchemie. Man führte es dort, wo Reaktionen katalysiert werden — nicht dort, wo Erbinformation gelesen wird.
Der Ortswechsel begann mit einem unscheinbaren Befund an einem Eiweiß aus Eizellen des afrikanischen Krallenfrosches. Es bindet an einen bestimmten Genabschnitt und heißt nach seiner Funktion Transkriptionsfaktor IIIA. 1983 zeigte eine amerikanische Arbeitsgruppe, dass dieses Protein nach dem Entzug seiner Metallionen an der Erbsubstanz keinen Halt mehr fand — und dass es ihn zurückerhielt, sobald man Zink nachgab.
Zwei Jahre später fiel drei Forschern an der Aminosäurekette desselben Proteins ein Muster auf, das sich neunmal wiederholte. Jeder Abschnitt umfasste rund dreißig Bausteine und enthielt an festen Positionen zwei Cystein- und zwei Histidinreste. Sie schlossen daraus auf eine kleine, in sich geschlossene Einheit, die um ein einzelnes Ion herum ihre Form findet, und gaben ihr den Namen, der bis heute gilt.
Der Aufbau war schlicht. Das gereinigte Protein wurde mit einem Komplexbildner versetzt, der zweiwertige Metallionen aus ihrer Bindung zieht. Anschließend prüfte man, ob es die Ziel-DNA noch festhielt. Es hielt sie nicht. Erst die Zugabe eines Zinksalzes stellte den Ausgangszustand wieder her; andere zweiwertige Ionen leisteten das in dieser Anordnung nicht. Parallel gemessene Metallgehalte lagen bei mehreren Ionen je Proteinmolekül und passten damit zur später beschriebenen Zahl der Wiederholungen.
Auf denselben Zusammenhang — das Bereitstellen und Zusammensetzen des Erbmaterials in einer sich teilenden Zelle — bezieht sich der erste der beiden Einträge, die in der Europäischen Union für Zink freigegeben sind. Sein Wortlaut ist nicht umschreibbar:
„Zink trägt zu einer normalen DNA-Synthese bei“
Gemäß Verordnung (EU) Nr. 432/2012
Sechs Jahre nach der Namensgebung legten zwei Kristallographen die räumliche Anordnung vor: ein Protein aus der Maus, drei solcher Einheiten hintereinander, gebunden an ein kurzes DNA-Stück, aufgelöst bis auf 2,1 Ångström. Die Aufnahme zeigte, dass sich die drei Einheiten wie Perlen einer Kette an der großen Furche der Doppelhelix entlangwinden. Jede legt eine kurze Schraubenwindung in diese Furche und berührt dort etwa drei aufeinanderfolgende Basenpaare.
Damit war der Bauplan beschrieben, nicht die Wirkung. Was ein solches Protein in einer lebenden Zelle bewirkt, hängt davon ab, welchen Abschnitt es findet und welche Partner dort bereits sitzen. Die Kristallstruktur beantwortet nur die Frage nach der Passform.
Solange man solche Proteine einzeln aus Gewebe reinigen musste, blieb ihre Zahl klein. Mit dem Durchsuchen ganzer Genomsequenzen kehrte sich das um: Das Muster aus zwei Cysteinen und zwei Histidinen in charakteristischem Abstand lässt sich maschinell suchen, und die Trefferlisten füllten sich rasch. Heutige Auswertungen des menschlichen Genoms nennen mehrere Hundert Gene, deren Produkte mindestens eine solche Einheit tragen; damit gehören sie zu den größten Proteinfamilien überhaupt.
Angaben zur Verbreitung von Proteinmotiven nach molekularbiologischer Fachliteratur. Sie beschreiben Sequenzmerkmale und sagen nichts über den Zustand einer einzelnen Person aus.
Alles, was zu diesem Motiv gemessen wurde, lässt sich auf wenige nachprüfbare Punkte bringen. Die zugelassenen Formulierungen stehen jeweils getrennt daneben.
Die kleinste Einheit umfasst etwa dreißig Bausteine. Zwei davon steuern Schwefel bei, zwei einen Stickstoff aus einem Ringsystem; gemeinsam fassen sie ein einzelnes Zinkion in vier Richtungen. Erst diese Klammer hält eine kurze Schraubenwindung und ein schmales Faltblatt in der Lage zueinander, in der sie an die Erbsubstanz passen.
Ohne das Ion bleibt dieselbe Kette schlaff und nimmt die Form nicht ein. Das Metall wird dabei nicht umgesetzt, sondern besetzt eine Stelle.
Gemäß Verordnung (EU) Nr. 432/2012
In der Kristallstruktur von 1991 liegt jede Einheit mit ihrer Schraubenwindung in der breiteren der beiden Rillen des Doppelstrangs. Dort berührt sie ungefähr drei benachbarte Basenpaare. Ein Protein mit drei Einheiten deckt entsprechend neun Positionen ab, eines mit neun Einheiten deutlich mehr.
Aus dieser Rechnung erklärt sich, warum solche Proteine in Reihen auftreten: Ein einzelnes Glied fasst eine zu kurze Abfolge, um im gesamten Genom eine bestimmte Stelle zu finden.
Legt eine Zelle eine zweite an, muss sie zuvor ihr gesamtes Erbmaterial ein zweites Mal bereitstellen und die dafür zuständigen Eiweiße neu bilden. Gewebe mit kurzer Erneuerungsfolge — Schleimhaut des Darms, blutbildendes Mark, Keimgewebe — führen daher einen höheren Durchsatz an zinkhaltigen Proteinen als ruhendes Gewebe.
Beschreibung eines biologischen Vorgangs. Der zweite in der Europäischen Union freigegebene Eintrag ist an dieses eine Element gebunden und steht getrennt vom ersten:
Gemäß Verordnung (EU) Nr. 432/2012
Die 1985 beschriebene Bauform mit zwei Cysteinen und zwei Histidinen ist die häufigste, aber nicht die einzige. Daneben stehen Einheiten, die ihr Ion über vier Cysteine fassen, und solche, in denen sechs Cysteine zwei Ionen gemeinsam halten. Wieder andere binden zwei Ionen über Kreuz und dienen weniger dem Ankoppeln an die Erbsubstanz als dem Zusammenspiel mit anderen Eiweißen.
Gemeinsam ist allen, dass das Metall ein Gerüst stellt. Es sitzt im Faltungskern, nicht am Reaktionsort.
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